친화소 유형

친합소에는 주로 난백친합소, 체인친합소, 난황친합소, 친합소 등이 포함된다. 후자의 두 가지는 특이성 친화력이 낮아 연구가 많지 않아, 처음 두 가지가 현재 깊이 연구되어 널리 사용되고 있다. 친합소는 일명 난백소 또는 항바이오틴이라고도 하며 분자량은 68000, PI 10 ~ 10.5 입니다. PH9 ~ 13 완충액에서는 성질이 모두 안정되어 열을 견디고 다양한 단백질수 해효소에 내성이 있다. 천연 친합소는 알칼리성 단백질로, 4 개의 동일한 하위 단위로 4 중합체를 형성한다. 각 친합소 하위 단위는 그 구조의 트립토판 잔기를 통해 바이오틴의 Ureido 링 (I 링) 과 결합한다. 따라서 친합소 분자 1 개에는 바이오틴 분자와 결합 부위가 4 개 있는데, 그 결합 상수 (Ka) 는 최대 1015mol/L 까지 있다.

일반적으로 친합소의 활성 단위는 친합소 결합 바이오틴의 양으로 표시됩니다. 즉, 1ug 바이오틴을 결합하는 데 필요한 친합량 1 개 친합활성 단위입니다. 보통 1ug 친합소는 약 13 ~ 15 개의 활성 단위를 함유하고 있다. 사슬 곰팡이 친합소 (SA) 는 친합소 (A) 와 비슷한 생물학적 특성을 가진 단백질이다. Streptomyces avidin 균이 배양 과정에서 분비하는 단백질 산물로, SA 도 유전자 공학 수단을 통해 생산할 수 있다. SA 분자량은 65000 으로, 4 개의 서열이 같은 플루토늄 체인으로 이루어져 있으며, 각 SA 플루토늄 체인은 바이오틴 분자 1 개를 결합할 수 있다. 따라서 A 와 마찬가지로 각 SA 분자에도 바이오틴 분자와 결합할 수 있는 4 개의 결합 지점이 있으며, 결합 상수는 A 와 동일한 1015mol/L 입니다. 항원 항체 간 KA (105 ~ 1011MOL/L) 의 약 1 만 배 이상이다.

SA 는 A 의 ka 와 동일하지만 실제 응용에서는 SA 가 약간 산성인 단백질이기 때문에 A 보다 감지 감도가 훨씬 우수합니다. SA 의 각 펩타이드 사슬에는 159 개의 아미노산 잔기가 들어 있는데, 이 중 라이신, 아르기닌 등 알칼리성 아미노산의 함량은 일반 친합소보다 적고, 반대로 산성 아미노산이 많이 함유되어 있으며, 등점은 6.0 이고, A(pI=10) 보다 낮으며, SA 에는 글리코겐이 포함되어 있지 않으며, A 당분은 10 까지 올라갈 수 있다. A 의 높은 pI 와 고당분 구조는 폴리스티렌판과 질산섬유소 막이나 조직세포 DNA 와 결합될 때 어느 정도 비특이적 결합을 일으키기 쉬우며, 높은 색색 배경을 조성한다. SA 는 A 보다 응용에서 이 단점을 분명히 극복했다.

SA 는 최대 18u, a 보다 높음 (15u) ： A 와 마찬가지로, 각 SA 분자도 바이오틴 분자와 결합될 수 있는 4 개의 부위를 가지고 있기 때문에 그 효과는 같다.